Laktoseintoleranse: Hva du bør vite

I dagens samfunn hører man ofte om ulike intoleranser mot forskjellige matvarer. Noen vil til og med påstå at det er blitt en egen «trenddiett» å ha en intoleranse som fører til at mange, muligens unødvendig, kutter ut enkelte matvarer eller en matvaregruppe. I denne artikkelen vil vi se nærmere på hva laktoseintoleranse er, hvordan det diagnostiseres, dets effekt på trening, og på hvilke tiltak som bør gjøres ved en eventuell diagnose.

Laktose er et karbohydrat som finnes naturlig i melk og melkeprodukter. Dette karbohydratet er et disakkarid som består av ett glukosemolekyl og ett galaktosemolekyl. Tynntarmen er uten evne til å ta opp disakkarider, og laktosen må derfor brytes ned til sine opprinnelige komponenter, glukose og galaktose, før det kan transporteres over cellemembranen, og videre brukes som energi i kroppen. I tynntarmens slimhinne finner vi enzymet laktase phlorizin hydrolase (LPH), og det er dette enzymet som katalyserer nedbrytningen av laktose.

Oppbygning og spalting

Figur 1: Oppbygningen til laktose, og spalting til glukose og galaktose

I tidlig levealder er mennesker «programmert» til å overleve på kun morsmelk, og derfor er laktaseproduksjonen økt hos de aller minste (1). Senere vil fordøyelsessystemet tilegne seg evnen til å fordøye andre matvarer, og laktaseproduksjonen vil naturligvis reduseres (1). Hvor mye laktase enkeltindivider produserer senere i livet vil variere ut ifra genetikk og levevaner. Derfor tåler noen laktose bedre enn andre. Laktaseproduksjonen vil også variere blant etniske grupper. Evolusjonært sett har det vært fordelaktig å kunne bryte ned laktose i befolkningsgrupper der melkeprodukter har vært en stor del av kosten, og det har derfor oppstått mutasjoner som har ført til bedre toleranse av laktose (1). Her i Norge ligger vi langt nede på listen over forekomst av laktoseintoleranse (1), men det er likevel, som nevnt, noen som er rammet av redusert laktaseproduksjon.

Ulike typer laktoseintoleranse

Det finnes tre ulike typer av laktoseintoleranse:

– Primær

– Sekundær

– Medfødt laktasemangel (sjelden)

Primær laktoseintoleranse er den mest vanlige, og kommer som følge av den naturlige reduksjonen i laktaseproduksjon i senere levealder. Videre i artikkelen er det denne typen av laktoseintoleranse vi henviser til.

Sekundær laktoseintoleranse kommer av at en annen tilstand fører til skadet tarmvev, som foreksempel uoppdaget cøliaki eller akutt/kronisk tarmbetennelse (1). Utrykket sekundær betyr derfor at laktoseintoleransen opptrer som følge av en annen lidelse. Laktoseintoleransen vil dermed som oftes gå over når man har behandlet årsaken.

Medfødt laktasemangel skyldes en genetisk feil hvor enzymet laktase ikke er tilstede. Denne formen er svært sjelden, og det eksisterer få tilfeller på verdensbasis (1).

Symptomer

Malabsorbert laktose i colon vil ikke nødvendigvis resultere i gastrointestinale symptomer. Man vil derfor ikke få en diagnose før kliniske symptomer som mageknip, oppblåsthet, diaré og oppkast er fremtredende. Den malabsorberte laktosen i colon utøver en osmotisk effekt som gjør at det trekkes væske ut i tarmen, som forårsaker løs avføring og diaré (2). Samtidig er laktosen et substrat for dannelse av mikrobielle nedbrytningprodukter, som et resultat av fermenteringsprosesser i den naturlige bakteriefloraen. Resultatet av dette er økt gassproduksjon, som fører til oppblåsthet, mageknip og andre plager.

Det er viktig å tenke på at disse symptomene er relativt diffuse og kan skyldes andre tilstander som irritabel tarmsyndrom (IBS), glutenintoleranse, cøliaki, stress, og andre psykologiske faktorer. Det er derfor viktig at symptomene utredes, og at det blir stilt en riktig diagnose før behandlingstiltak blir satt i gang.

Utredning og diagnostisering av laktoseintoleranse

Ved mistanke om laktoseintoleranse er det viktig med utredning før man setter i gang med kostendringer på egenhånd. En egenkomponert kostholdsintervensjon kan føre til unødvendige restriksjoner, som kan gi mangler på viktige næringsstoffer. Som nevnt tidligere forekommer det symptomer som kan skyldes flere tilstander. Det er også viktig å finne ut av om det er laktoseintoleranse eller om det dreier seg om allergi ovenfor melkeprotein.

Tre ulike prøver kan brukes til å påvise laktsoseintoleranse:

Gentest

En genetisk analyse av laktasegenet, er en sensitiv test som kan tas med en blodprøve. Denne testen vil vise om man er arvelig disponert for laktoseintoleranse, men den vil ikke vise andre mulige årsaker til laktasemangel.

Laktosebelastning

Laktosebelastning er en test hvor man inntar 1-1,5 g laktose pr kilo kroppsvekt, før man tar en serie blodprøver og måler glukosenivåene i blodet. Testen er positiv dersom man får tarmsymptomer og det er en mindre blodsukkerstigning enn normalt (<1,1 mmol pr L). Det er verdt å legge merke til at testen har sine begrensninger i at fordøyelsen og glukosemetabolismen er forskjellig fra person til person.

Pusteprøve

Dette er en mer sensitiv og nøyaktig test. En pusteprøve måler hydrogengass i pusten etter å ha inntatt 25-50 g laktose. Normalt er det lite hydrogen i pusten vi puster ut, men ved laktoseintoleranse vil ufordøyd laktose i colon fermenteres. Da vil ulike gasser, blant annet hydrogengass, bli produsert. Hydrogengassen absorberes i tarmen og går ut i blodbanen til lungene, hvor hydrogengassen ekshaleres.

Behandling ved en eventuell diagnose

Det er verdt å merke seg at laktoseintoleranse ikke er en tilstand som kan behandles i den forstand at man blir «frisk». Når man snakker om behandling av intoleransen er det snakk om symptomslindring. Diagnosen fører ofte til at pasienten ekskluderer alle melke- og meieriprodukter fra kostholdet, enten basert på sin egen, eller behandlerens uvitenhet.

Velger man eliminasjon av alle meieriprodukter kan det føre til redusert inntak av viktige vitaminer og mineraler. Spesielt redusert kalsiumopptak er en alvorlig konsekvens ved slike restriksjoner. Lavt kalsiumopptak er forbundet med en rekke tilstander, hvor osteoporose er den mest fremtredende (2). Osteoporose er en tilstand som øker risikoen for beinbrudd som et resultat av redusert beinmasse. Når kalsiumkonsentrasjonen i blodet er lav, vil skjelettet tappe sine kalsiumreservoarer for å opprettholde en tilstrekkelig kalsiumkonsentrasjon. Det er derfor viktig å forhindre dette med inntak av kalsium gjennom kosten.

Kalsiums rolle i muskelkontraksjoner

Kalsium har andre viktige funksjoner i kroppen, blant annet dets effekt på sammentrekning av hjerte- og skjelettmuskulatur. For å forstå kalsiums rolle i muskelkontraksjoner, må vi se på muskelens mikroanatomi.

Svært forenklet er en muskelkontraksjon et resultat av en samhandling mellom to proteiner: myosin og aktin. Myosinet består av mange proteiner med utsikkende «hoder», og aktinet ligger over og under myosinet, som i et smørbrød, og danner, sammen med et par Z-skiver og titin, en sarkomer. Bindingsområdene for myosinhodene på aktinet er ved hvile tildekket av en proteinstruktur som heter troponin-tropomyosin komplekset, og gjør at myosin og aktin ikke kan danne kryssbroer. For at myosinhodene skal kunne gripe tak i aktinet og skape en kontraksjon, må kalsium først binde seg til troponin, som gjør at tropomyosinet endrer form og eksponerer bindingsstedene for myosin.

Troponintropomyosin

Figur 2: Troponin-tropmyosin komplekset påvirkes av kalsiumioner

Vi kan noe forenklet summere kalsiumets rolle i muskelkontraksjoner slik:

  1. Et aksjonpotensiale (AP) oppstår i ett høyere hjernesenter og beveger seg ned til en motorisk endeplate (der et motonevron danner en synapse med en muskelcelle). Depolariseringen av boutonet (enden av nerven, aksonet) fører til en åpning av kalsiumkanaler, og kalsiumioner pumpes inn i boutonet. Dette gjør at nevrotransmitteren acetylcholine, gjennom eksocytose, strømmer ut i den synaptiske kløften (mellomrommet mellom nerveenden og muskelcellen).
  2. Acetylcholine åpner natriumkanaler på muskelcellens overflate. AP har nå blitt overført fra nerve til muskel, ved at natriumioner strømmer inn og depolariserer muskelmembranet.
  3. Om vi så følger aksjonspotensialet langs sarcolemma, vil det etter hvert depolarisere sarkoplasmatisk retikulum (SR) lengre inn i cellen, via T-tubuli (dype hull laget av muskelcellens membran). SR er et intracellulært kalsiumreservoar som frigjør kalsium når muskelcellen skal kontrahere.
  4. Denne depolariseringen gjør at SR slipper ut sitt lagrede kalsium.
  5. Kalsiumet kan nå binde seg til troponin i troponin-myosin komplekset. Dette resulterer i en endring i proteinetkompleksets form og myosinhodene kan nå binde seg til aktinet og forkorte sarkomeren.

Vi kan altså se at kalsium spiller en viktig rolle i muskelkontraksjoner, og det ville faktisk ikke vært mulig å utføre et arbeid uten tilstrekkelige mengder lagret i muskulaturen.

Unngå unødige restriksjoner

Laktoseforbud

Figur 3: De færreste trenger, eller burde, kutte ut alle laktoseholdige næringskilder

For å unngå en streng diett som kan føre til unødvendige konsekvenser, er det viktig å finne gode løsninger som sikrer et optimalt inntak av kalsium, fosfor, vitamin A, vitamin D (som forøvrig effektiviserer opptaket av kalsium i tarmen) og riboflavin. Melk- og meieriprodukter er også en kilde til proteiner av høy kvalitet.

De aller fleste med laktoseintoleranse tåler opp til 12g laktose per dag (3). Det er helt individuelt hvor store doser man tåler av gangen, og det er her det er viktig å prøve seg frem, framfor å eliminere bort alt.

Flere studier er også gjort for å finne alternative metoder for å bedre tarmens evne til å fordøye laktose. Medisiner eller kostvaner som forlenger kontakttiden mellom laktase og laktose i tarmen, enten ved å forsinke førdøyelsen eller ved å forsinke ventrikkeltømming av magesekken, erstatninger for melk som youghurt og probiotika har vist seg å være effektive tiltak for å bedre fordøyelse av laktose (3). I dag har vi i tillegg en rekke laktosereduserte og laktosefri produkter, som inneholder samme komponenter som vanlige meieriprodukter.

Kostråd for å sikre optimalt kosthold ved laktoseintoleranse

  • Får du påvist en laktoseintoleranse, er det som tidligere nevnt viktig å finne din toleransegrense. De fleste tåler ca 5 g laktose per måltid, noe som tilsvarer ca 1 dl melk, men det er naturligvis individuell variasjon.
  • Spre inntaket av laktose utover dagen og øk inntaket gradvis. På denne måten vender tarmfloraen seg til laktose, noe som kan redusere ubehag.
  • Ikke spis eller drikk matvarer som inneholder laktose på fastende mage, da dette går raskt igjennom fordøyelsessystemet og laktase får mindre tid til å utøve sin spaltende effekt.
  • Syrnede meieriprodukter og yoghurt tåles bedre pga melkesyrebakteriens evne til å spalte laktose.
  • Velg laktoseredusert eller laktosefri produkter.
  • Det finnes også tabletter som inneholder laktaseenzym som man kan ta ved en eventuell utskeielse (restaurantbesøk m.m). Disse kan kjøpes reseptfritt på apoteket.
  • Evt. Kalsiumtilskudd.

Skrevet av Helle Kristine Lunde

Kilder:

1. Lactose Intolerance, DANIEL L. SWAGERTY, JR., M.D., M.P.H., ANNE D. WALLING, M.D., and ROBERT M. KLEIN, PH.D. University of Kansas School of Medicine, Kansas City, Kansas Am Fam Physician. 2002 May 1;65(9):1845-1851.

2. Improving lactose digestion and symptoms of lactose intolerance with a novel galacto-oligosaccharide (RP-G28): a randomized, double-blind clinical trial. Dennis A Savaiano*,Andrew J Ritter,Todd R Klaenhammer, Gareth M James, Amy T Longcore, Justin R Chandler, W Allan Walker and Howard L Foyt. Nutrition Journal 2013,12:160

3. Management and treatment of lactose malabsorption, Massimo Montalto, Valentina Curigliano, Luca Santoro, Monica Vastola, Giovanni Cammarota, Raffaele Manna,Antonio Gasbarrini, and Giovanni Gasbarrini. World J Gastroenterol. Jan 14, 2006; 12(2): 187–191.

BCAA

Denne artikkelen vil ta for seg kosttilskuddet BCAA. Hva det er, hvordan det brytes ned i kroppen, hvilke effekter det har og noen anbefalinger rundt hvordan man bør ta det. BCAA står for Branched Chain Amino-Acids, eller grenkjedede aminosyrer. Det er de tre aminosyrene leucine, isoleucin og valin som utgjør denne gruppen. Man bruker navnet grenkjedede aminosyrer fordi molekylstrukturen er grenet. Leucin har en rolle i muskelens proteinsyntese, mens isoleucin har glykolytiske egenskaper. Rollen til valin i vårt henseende er det lite informasjon tilgjengelig om, utover hva som skjer når man gir tilskudd av valin sammen med de to andre grenkjedede aminosyrene. Det ser ut som om den har noen av funksjonene til både isoleucin og leucin, bare vesentlig svakere enn begge. Bioaktiviteten til valin alene er det lite forskning som har sett på, og følgelig kan man ikke si noe konkret om dens isolerte effekt.

Tilskudd av BCAA har som hensikt å øke muskelvekst og bevare muskler, samt for å forsinke utmattelsessymptomer ved trening. Det ser også ut som om det har en positiv effekt på fettbalanse, da antagelig som en funksjon av dets andre effekter.

amino-molecular-structure

Figur 1: Valin, Leucin og Isoleucins molekylære oppbygning.

BCAAs metabolisme

For at BCAA skal kunne benyttes i cellene som energi, vil de først endres til branched chain alpha-keto acids via branched chain amino transferase (BCAT). Deretter kan denne nye forbindelsen oksideres via enzymet branched chain alpha-keto acid dehydrogenase (BCKDH). BCAA vil brytes ned i cellenes mitokondrier, men fordi de ovennevnte enzymene i større grad finnes i muskelceller enn i leveren, vil de, i motsetning til andre essensielle aminosyrer, for det meste brytes ned i muskler [1, 2].

Mengden BCAA som brytes ned avgjøres av enzymet BCKDHs aktivitet. Det reguleres positivt av BCKDH-phosphatase, og negativt av BCKDH-kinase [3, 4]. Det vil effektivt si at en økt konsentrasjon av BCKDH-kinase fører til bevaring av BCAA i vev, da BCKDH-komplekset vil være inhibert. Man observerer økte mengder BCKDH-kinase i hvilende muskelvev, men ikke i lever, som tilsier at nedbrytning av BCAA er aktivitetsbetinget [5].

Nøkkelpunkt: BCAA brytes i liten grad ned i lever, og i stor grad ned i muskelvev. Mengden BCAA som brytes ned i muskelvev er aktivitetsavhengig, noe som indikerer et større behov ved trening.

BCAAs rolle i glykolyse, proteinsyntese og muskelregulering

Netto muskelmasse vil være en funksjon av mengde muskelproteinsyntese minus muskelproteinnedbrytning. Netto muskelmasse = total muskelproteinsyntese – muskelnedbrytning.

BCAA setter i gang muskulær proteinsyntese via mTOR, bidrar til å øke total kapasitet for proteinsyntese via endring i RNA og senker grad av nedbrytning ved å nedregulere aktivitet til muskelnedbrytende proteiner.

Leucin har en effekt på muskelproteinsyntese ved å selektivt aktivere mTOR. mTOR er et protein (Target of Rapamycin) som stimulerer proteinsyntese. Leucin har ikke anabol effekt uten aktivitet i dette proteinet [6]. mTOR aktiverer p70S6K som igjen oppregulerer ribosomprotein S6 (rpS6) og proteinsyntese via signalisering i RNA [7]. Dette betyr at leucin «slår på» proteinsyntese i cellen via aktivering i mTOR. mTOR aktiverer også eIF (eukaryotic binding factor), og demper igjen aktivitet til dets bindingsprotein 4E-BP1 (iEF 4E-BP1) [36, 37, 38]. Det vil si at leucin også øker kapasiteten for proteinsyntese ved å nedregulere en begrensende faktor for proteintranslasjon i mRNA.

Det må sies at mTOR kan aktiveres på andre måter. mTOR aktiveres uavhengig av leucin via trening [39, 40, 41, 42], via insulin [43] og kalorioverskudd [44]. Det er påvist aktivering ved tilskudd av BCAA i forbindelse med et treningsregime [7], og også uavhengig av trening [45]. I tillegg har isolert tilskudd av leucin vist effekt [46, 47]. Endring i 4E-BP1 og p70S6K er også påvist [48, 49].

mTOR kan også aktiveres direkte via Akt (Protein Kinase B, PKB) [8], men leucin aktiverer ikke AKT/PKB signalisering [7, 9]. Leucin kan dog indirekte aktivere Akt via insulin, da insulin setter i gang fosforylering av mTOR via insulinets reseptor [10,11,22]. Tilskudd av norleucin viser derimot at insulinaktivitet ikke er nødvendig for at leucin skal føre til aktivering i mTOR [12, 13, 14]. Det at leucin ikke er involvert i AKT-aksen, og heller ikke behøver insulin for å sette i gang proteinsyntesen viser at den selektivt aktiverer mTOR.

leucine-stimulates-mtor-01

Figur 2: Viser leucin, IGF-1 og insulins rolle i aktivering av mTOR-aksen.

Leucin kan både fremme og hindre glukoseopptak. Ved fravær av insulin kan leucin i en svakere grad fremme glukoseopptak via PI3K/aPKC [23] uavhengig av mTOR [24]. Ved inhibering av PI3K kan leucin vedvare en insulinmediert aktivering av Akt/PKB [22]. Altså kan leucin til en viss grad erstatte insulins rolle både for glukoseopptak og aktivering av Akt.

På den andre siden kan også leucin hindre cellulært glukoseopptak [25, 26, 27]. Antagelig skjer det enten via aktivering av mTOR (mTOR demper signalisering via AMPK [28], og AMPK-signalisering øker glukoseopptak [29, 30]), eller fordi leucin kan dempe oksidasjon av glukose i muskelceller [25]. Dempet oksidasjon av glukose vil føre til høyere konsentrasjon av glukose, som vil føre til redusert behov for nyopptak. Dette kan igjen være mediert av mTOR, da aktivering har en negativ feedback mekanisme til IRS-1 [31, 32].

Isoleucin på sin side øker muskulært glukoseopptak via PI3K/PKC uavhengig av mTOR/AMPK [33, 34, 35]. Isoleucin er ikke assosiert med glukoneogense [53], antagelig fordi glukoneogenese fra aminosyrer er avhengig av mTOR-aktivering [51, 52], og det er leucin som gjør dette [28, 24]. Både valin og isoleucin kan omdannes til glukose via glukoneogenese. En viktig distinksjon å bemerke seg her er mekanismen dette skjer via.

mTOR må aktiveres for å sette i gang glukoneogenese, og dette kan skje som følge av leucin. Derimot kan ikke leucin i seg selv konverteres til glukose via denne prosessen, men det kan isoleucin og valin, som har til felles at de ikke aktiverer mTOR.

Nøkkelpunkt: Leucin har en muskeloppbyggende effekt ved å selektivt aktivere mTOR, et protein som setter i gang proteinsyntesen. Selektiv aktivering betyr at leucin gjør det alene, uavhengig av Akt/PKB eller insulin. Man ser også at leucin indirekte kan aktivere mTOR: både via dets evne til å vedvare insulinmediert aktivitet i Akt, og ved at leucin påvirker insulin og aktiverer mTOR via insulins reseptor. Det ser også ut som om leucin har en påvirkning på kapasitet for total proteinsyntese ved å dempe en begrensning i mRNA.

Leucin kan også påvirke cellulært glukoseopptak både positivt og negativt, via dets påvirkning på mTOR. Isoleucin virker via andre mekanismer enn leucin, og øker cellulært glukoseopptak. Leucin kan ikke påvirke glukoseverdier via konvertering til glukose via glukoneogenese, men isoleucin og valin kan. Glukoneogenese i seg selv er en funksjon av mTOR.

BCAA påvirker også grad av muskelnedbrytning. MAFbx og MuRF-1 er proteiner assosiert med muskulær nedbrytning og atrofi [15, 16], og oppreguleres av signalisering via FOXO [17]. FOXO nedreguleres av AKT og PI3K [18]. Det vil si at aktiviteten til proteiner som øker muskelnedbrytning reduseres, som følge av økning i AKT og PI3K. Tilskudd av BCAA ved trening viser seg å redusere mRNA for MAFbx og dempe økningen i MuRF-1, også uavhengig økning av mTOR [19]. Altså ser det ut til at BCAA, uavhengig av mTOR, påvirker fosforylering av p70S6k via Akt, som er en negativ regulator for mRNA for MAFbx, og antagelig også for MuRF-1.

Nøkkelpunkt: Tilskudd av BCAA reduserer grad av muskelnedbrytning ved å redusere mRNA til proteinet MAFbx og hemme økningen i MuRF-1 etter trening.

Det eksisterer ikke veldig mange studier som viser praktisk verdi av BCAA-tilskudd for vårt henseende som et treningstilskudd. Flere av studiene finansieres av firmaer med økonomisk interesse i å få positive resultat, noe som kan føre til bias. Det viktige i slike tilfeller er å være nøye med å undersøke metoden til studiet som er utført.

Det vi egentlig ser etter er påvirkning på netto muskelmasse, og alternativt påvirkning på fettansamling. Over forklarte jeg hvordan det på papiret påvirker muskelproteinsyntese og muskelnedbrytning. Firmaet Layne Norton sponses av, Scivation, utførte en studie på deres BCAA-tilskudd (Xtend) [20]. Det skal sies at verdien til resultatene svekkes litt da de har lagt til glutamin og citrullin malat i miksen. Hvorav glutamin ikke kan dokumenteres å ha noen effekt i denne sammenhengen, men citrullin kan. Uansett, resultatet av en 8-ukers studie hvor den ene gruppen fikk tilskudd av 14g BCAA, og de andre henholdsvis 28g whey og 28g karbohydrat, i forbindelse med trening, ga disse resultatene:

Scivation studie

Figur 3: Scivations studie på effekt av BCAA satt opp mot proteinpulver og karbohydrat

Et studie på tilskudd av ren leucin i forbindelse med et treningsprogram i 12 uker viste også tydelig signifikant økning i styrke over placebo: 40,8% mot 31% hos placebo [21].

Et annet studie sammenlignet tilskudd av BCAA mot tilskudd av ren leucin, og begge opp mot placebo. Det fant at tilskudd av BCAA samlet økte binding til 4E-BP1 mer enn leucin alene, og begge mer enn placebo [50].

Nøkkelpunkt, praktiske studier: Som ved studiet over av Scivation ser man at de har tilsatt andre tilskudd i tillegg, og det reduserer resultatenes verdi noe. Tross dette, er studiene lovende. Når man ser dokumentasjon på hvordan BCAA skal fungere på papiret, får vi mindre grunn til å tvile på studienes funn. Selv om finansiering kommer fra en kommersiell interessent, trenger det ikke bety at forskerne ikke har integritet.

BCAA og utmattelse

BCAA kan påvirke opplevd utmattelse via tre mekanismer. Som forklart over kan det påvirke glukoseopptak via mTOR og PI3K/PKC. De kan også omdannes til glukose via glukoneogenese, og via dette forsinke tømming av glykogen. Utover dette observerer man at BCAA har en påvirkning på ammoniakkonsentrasjon i muskulatur, og at det via sine egenskaper som nevrotransmittere kan påvirke sentralutmattelse gjennom påvirkning på serotoninutskillelse.

Økning i ammoniakkonsentrasjon som følge av muskelnedbrytning ved trening ser ut til å øke opplevd utmattelse [54, 55]. Tilskudd av BCAA før aktivitet ser ut til å senke laktatsekresjon, samt positivt påvirke serum ammoniakk verdier [56, 57].

Mekanismene bak sentralutmattelse er ikke fullstendig kartlagt. Utskillelse av serotonin og andre dopaminenerge hormoner er antatt å ha en sentral rolle, og 5-HT, eller serotonin, skilles ut som en følge av økt opptak av tryptofan til hjernen [58]. Tryptofan konkurrerer med BCAA for opptak gjennom blod-hjerne barrieren [61, 62, 63]. Det gjør at trening, ettersom BCAA-metabolisme er aktivitetsmediert [5], og man vil få en senkning i serum BCAA ved trening, indirekte øker opptaket til tryptofan [58, 59, 60]. Det er denne relative konsentrasjonsforandringen av tryptofan og BCAA som avgjør hvor mye tryptofan som vil transporteres inn via blod-hjerne barrieren [64], og derav påvirke mengde serotonin som utskilles. Det ser ut til at denne økningen i tryptofantransport er den kausale faktoren når man snakker om trenings påvirkning på sentralutmattelse, og gjenoppfylling av oksidert BCAA kan ha en effekt på å senke opplevd utmattelse.

Hvorvidt tilskudd av BCAA har praktisk anvendelse for å redusere utmattelse er et annet spørsmål. Studier er sprikende, der ett studie påviste opplevd reduksjon i utmattelse og bedret mental funksjon [65], mens et annet viste ingen endring [66]. Et studie på eldre mennesker, som satt opp BCAA + glukose mot ren glukose ved langvarig aktivitet, viste økt bevaring i evne til kraftutvikling ved tilskudd av BCAA [67]. Videre ser det ut til, at det i trente individer, kan være en reduksjon i opplevd utmattelse, men man kan ikke påstå at det har en effekt på økt fysisk yteevne [68, 69, 70, 71, 72].

Nøkkelpunkt, utmattelse: BCAA påvirker utmattelse i flere ledd. Første er via påvirkning og forsinkelse av tømming av glykogenlagre gjennom glukosemetabolisme. Andre er ved å påvirke ammoniakkonsentrasjon i muskulatur. Tredje er ved sin rolle i å forhindre sentralutmattelse gjennom å senke serotoninutskillelse. I praksis ser man at det har en effekt på opplevd utmattelse, men at det ikke nødvendigvis øker faktisk yteevne.

Konklusjon og anbefalinger

Man kan stille spørsmål ved behovet for BCAA-tilskudd, dersom man får i seg tilstrekkelig BCAA via kost, gjennom protein. Likevel, ettersom BCAA er frie aminosyrer (ikke bundet i peptidbindinger som i f.eks. whey), som i tillegg ikke brytes ned i større grad utenfor muskulatur, vil et rent tilskudd kanskje ha en raskere påvirkning på blodverdier av BCAA enn et proteintilskudd.

Det interessante når det gjelder proteinsyntese og muskelbygging, er hvordan BCAA positivt kan påvirke mengden protein som dannes og nedbrytes. BCAA har en rolle i proteinsyntesen via leucins påvirkning på mTOR. Det kan også påvirke total kapasitet for proteintranslasjon og senke mengden protein som nedbrytes. Derfor ser det ut til at BCAA påvirker begge sider av ligningen i vår favør, og litteraturen bekrefter dette.

Vedrørende utmattelse og ytelsesforbedring, har det også en effekt ved å redusere opplevd utmattelse og reduksjon i kognitiv yteevne. Når det gjelder fysisk yteevne i trente utøvere har man ikke like klare resultater.

Uansett er tilskudd av BCAA mest sannsynlig effektivt, spesielt om ønsket er muskelbygging eller muskelretensjon på en diett.

Hva man skal se etter når man kjøper BCAA kommer an på hvordan man verdsetter forskjellige egenskaper. Som regel er konsentrasjonsforholdet 2:1:1 eller høyere i favør av leucin. Ofte er det 4:1:1, og i visse tilfeller så høyt som 8:1:1. Jeg har ikke sett noen tydelige studier som viser økt effekt ved høyere leucinkonsentrasjon, men med tanke på at leucin er den aminosyren som har størst påvirkning på proteinsyntese og retensjon (via dets aktivering av mTOR), vil jeg i alle fall ikke anse det som negativt at konsentrasjonen er høyere. Det som er interessant er hvor mye BCAA du får per krone, og for å finne ut det må du se på hvor mye BCAA det er per 100g. Smak teller naturligvis også, og ikke-smakstilsatt BCAA vil jeg ikke anbefale noen.

Gode alternativer ligger som regel rundt 80% konsentrasjon. Visse produsenter, som scivation, nanox og proteinfabrikken tilsetter andre stoffer, som glutamin, i miksen. Jeg anser da de som dårlige alternativ, fordi man ofte ender opp med å betale for et virkestoff man ikke ønsker, og når det gjelder glutamin vil det i alle fall være tilfellet. Nuclear Pharma, Smart Supps, Scitec, FX sports og ultimate nutrition ligger på ca 80g BCAA per 100g pulver, og er ikke tilsatt noe annet. Hvilken jeg bruker avhenger som regel derfor av hva jeg betaler for det, og om jeg liker smaken. De som står i hyllen min nå er Nuclear Pharma, FX sport og Smart Supps.

BCAA

Figur 4: Nuclear Pharmas BCAA er et av mange gode alternativ da det har en høy konsentrasjon BCAA per mengde pulver, og smaken er bra.

Mest effekt av tilskuddet vil man få i forbindelse med trening. De fleste studier går på tilskudd før og/eller under trening, og det er det min anbefaling vil være. De ønskede effektene får man uansett når man tar tilskuddet, men noen av effektene er mest hensiktsmessig i forbindelse med trening, for eksempel å forhindre proteinnedbrytning. Personlig tar jeg det i shakeren enten sammen med, eller etter jeg har hatt i meg en preworkout blanding, og drikker BCAAen før eller under trening.

Hvor mye BCAA som er effektiv dose vil variere utfra formål og individ. Studiene går på alt fra relativt små doser som 3 gram, opp til det éne vi så på på 51g. Ifølge Journal of International Society of Sports Nutrition (JISSN) er også effektiv dosering antagelig fra 3g og opp. Andre studier viser at mengden leucin som er nødvendig for å oppnå maks aktivering av proteinsyntese gjennom et måltid tilsvarer 3-4g avhengig av kroppsvekt [73]. Noe som i de fleste tilfeller tilsvarer en mengde BCAA-pulver på hvertfall 10g. Scivation sin studie som man så gikk på 14g før trening. Man kan nok anta det er en terskel hvor økt mengde BCAA like gjerne kan erstattes av et proteintilskudd med hurtig opptak som hydrolysert whey. Altså tar man nok BCAA til å få en hurtig økning i konsentrasjon av BCAA i blod, og lar deretter proteinet sørge for etterfylling. Dette blir spekulasjon, men det man uansett kan si er at BCAA har effekt selv i små mengder.

Skrevet av Per Øystein Tovsen

Kilder:

  1. Suryawan A, et alA molecular model of human branched-chain amino acid metabolismAm J Clin Nutr. (1998)
  2. Xu M, et alMechanism of activation of branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex by exerciseBiochem Biophys Res Commun. (2001)
  3. Popov KM, et alBranched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase kinase. Molecular cloning, expression, and sequence similarity with histidine protein kinasesJ Biol Chem. (1992)
  4. Shimomura Y, et alPurification and partial characterization of branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase kinase from rat liver and rat heartArch Biochem Biophys. (1990)
  5. Howarth KR, et alExercise training increases branched-chain oxoacid dehydrogenase kinase content in human skeletal muscleAm J Physiol Regul Integr Comp Physiol. (2007)
  6. Drummond MJ, et alRapamycin administration in humans blocks the contraction-induced increase in skeletal muscle protein synthesisJ Physiol. (2009)
  7. Blomstrand E, et alBranched-chain amino acids activate key enzymes in protein synthesis after physical exerciseJ Nutr. (2006)
  8. Navé BT, et alMammalian target of rapamycin is a direct target for protein kinase B: identification of a convergence point for opposing effects of insulin and amino-acid deficiency on protein translationBiochem J. (1999)
  9. Greiwe JS, et alLeucine and insulin activate p70 S6 kinase through different pathways in human skeletal muscleAm J Physiol Endocrinol Metab. (2001)
  10. Newsholme P, et alNew insights into amino acid metabolism, beta-cell function and diabetesClin Sci (Lond). (2005)
  11. Co-Ingestion of a Protein Hydrolysate with or without Additional Leucine Effectively Reduces Postprandial Blood Glucose Excursions in Type 2 Diabetic Men
  12. Lynch CJ, et alLeucine is a direct-acting nutrient signal that regulates protein synthesis in adipose tissueAm J Physiol Endocrinol Metab. (2002)
  13. Lynch CJ, et alTissue-specific effects of chronic dietary leucine and norleucine supplementation on protein synthesis in ratsAm J Physiol Endocrinol Metab. (2002)
  14. Lynch CJ, et alRegulation of amino acid-sensitive TOR signaling by leucine analogues in adipocytesJ Cell Biochem. (2000)
  15. Jones SW, et alDisuse atrophy and exercise rehabilitation in humans profoundly affects the expression of genes associated with the regulation of skeletal muscle massFASEB J. (2004)
  16. Bodine SC, et alIdentification of ubiquitin ligases required for skeletal muscle atrophyScience. (2001)
  17. Sandri M, et alFoxo transcription factors induce the atrophy-related ubiquitin ligase atrogin-1 and cause skeletal muscle atrophyCell. (2004)
  18. Stitt TN, et alThe IGF-1/PI3K/Akt pathway prevents expression of muscle atrophy-induced ubiquitin ligases by inhibiting FOXO transcription factorsMol Cell. (2004)
  19. Borgenvik M, Apró W, Blomstrand E. Intake of branched-chain amino acids influences the levels of MAFbx mRNA and MuRF-1 total protein in resting and exercising human muscleAm J Physiol Endocrinol Metab. (2012)
  20. Consuming a supplement containing branched-chain amino acids during a resistance-training program increases lean mass, muscle strength and fat loss
  21. Ispoglou T, et alDaily L-leucine supplementation in novice trainees during a 12-week weight training programInt J Sports Physiol Perform. (2011)
  22. Hinault C, et alAmino acids and leucine allow insulin activation of the PKB/mTOR pathway in normal adipocytes treated with wortmannin and in adipocytes from db/db miceFASEB J. (2004)
  23. Nishitani S, et alLeucine promotes glucose uptake in skeletal muscles of ratsBiochem Biophys Res Commun. (2002)
  24. Chang TW, Goldberg AL. Leucine inhibits oxidation of glucose and pyruvate in skeletal muscles during fastingJ Biol Chem. (1978)
  25. Chang TW, Goldberg AL. Leucine inhibits oxidation of glucose and pyruvate in skeletal muscles during fastingJ Biol Chem. (1978)
  26. Tessari P, et alHyperaminoacidaemia reduces insulin-mediated glucose disposal in healthy manDiabetologia. (1985)
  27. Flakoll PJ, et alShort-term regulation of insulin-mediated glucose utilization in four-day fasted human volunteers: role of amino acid availabilityDiabetologia. (1992)
  28. Du M, et alLeucine stimulates mammalian target of rapamycin signaling in C2C12 myoblasts in part through inhibition of adenosine monophosphate-activated protein kinaseJ Anim Sci. (2007)
  29. Hardie DG. Energy sensing by the AMP-activated protein kinase and its effects on muscle metabolismProc Nutr Soc. (2011)
  30. O’Neill HM. AMPK and Exercise: Glucose Uptake and Insulin SensitivityDiabetes Metab J. (2013)
  31. Takano A, et alMammalian target of rapamycin pathway regulates insulin signaling via subcellular redistribution of insulin receptor substrate 1 and integrates nutritional signals and metabolic signals of insulinMol Cell Biol. (2001)
  32. Haruta T, et alA rapamycin-sensitive pathway down-regulates insulin signaling via phosphorylation and proteasomal degradation of insulin receptor substrate-1Mol Endocrinol. (2000)
  33. Doi M, et alIsoleucine, a potent plasma glucose-lowering amino acid, stimulates glucose uptake in C2C12 myotubesBiochem Biophys Res Commun. (2003)
  34. Doi M, et alHypoglycemic effect of isoleucine involves increased muscle glucose uptake and whole body glucose oxidation and decreased hepatic gluconeogenesisAm J Physiol Endocrinol Metab. (2007)
  35. Doi M, et alIsoleucine, a blood glucose-lowering amino acid, increases glucose uptake in rat skeletal muscle in the absence of increases in AMP-activated protein kinase activityJ Nutr. (2005)
  36. Wang X, Proud CG. The mTOR pathway in the control of protein synthesisPhysiology (Bethesda). (2006)
  37. Proud CG. mTOR-mediated regulation of translation factors by amino acidsBiochem Biophys Res Commun. (2004)
  38. Kimball SR, Jefferson LS. Regulation of global and specific mRNA translation by oral administration of branched-chain amino acidsBiochem Biophys Res Commun. (2004)
  39. Resistance exercise increases AMPK activity and reduces 4E-BP1 phosphorylation and protein synthesis in human skeletal muscle
  40. Resistance Exercise Increases Muscle Protein Synthesis and Translation of Eukaryotic Initiation Factor 2Bϵ mRNA in a Mammalian Target of Rapamycin-dependent Manner
  41. Hornberger TA, Chien S. Mechanical stimuli and nutrients regulate rapamycin-sensitive signaling through distinct mechanisms in skeletal muscleJ Cell Biochem. (2006)
  42. Corradetti MN, Inoki K, Guan KL. The stress-inducted proteins RTP801 and RTP801L are negative regulators of the mammalian target of rapamycin pathwayJ Biol Chem. (2005)
  43. Vander Haar E, et alInsulin signalling to mTOR mediated by the Akt/PKB substrate PRAS40Nat Cell Biol. (2007)
  44. Elmadhun NY, et alMetformin alters the insulin signaling pathway in ischemic cardiac tissue in a swine model of metabolic syndromeJ Thorac Cardiovasc Surg. (2013)
  45. Louard RJ, Barrett EJ, Gelfand RA. Effect of infused branched-chain amino acids on muscle and whole-body amino acid metabolism in manClin Sci (Lond). (1990)
  46. Nair KS, Schwartz RG, Welle S. Leucine as a regulator of whole body and skeletal muscle protein metabolism in humansAm J Physiol. (1992)
  47. Alvestrand A, et alInfluence of leucine infusion on intracellular amino acids in humansEur J Clin Invest. (1990)
  48. Liu Z, et alBranched chain amino acids activate messenger ribonucleic acid translation regulatory proteins in human skeletal muscle, and glucocorticoids blunt this actionJ Clin Endocrinol Metab. (2001)
  49. Greiwe JS, et alLeucine and insulin activate p70 S6 kinase through different pathways in human skeletal muscleAm J Physiol Endocrinol Metab. (2001)
  50. Paul La Bounty et al, The effects of oral BCAAs and leucine supplementation combined with an acute lower-body resistance exercise on mtor and 4E-BP1 activation in humans: preliminary findings, Journal of the International Society of Sports Nutrition (2008)
  51. Peyrollier K, et alL-leucine availability regulates phosphatidylinositol 3-kinase, p70 S6 kinase and glycogen synthase kinase-3 activity in L6 muscle cells: evidence for the involvement of the mammalian target of rapamycin (mTOR) pathway in the L-leucine-induced up-regulation of system A amino acid transportBiochem J. (2000)
  52. Armstrong JL, et alRegulation of glycogen synthesis by amino acids in cultured human muscle cellsJ Biol Chem. (2001)
  53. Doi M, et alIsoleucine, a potent plasma glucose-lowering amino acid, stimulates glucose uptake in C2C12 myotubesBiochem Biophys Res Commun. (2003)
  54. Jin G,et alChanges in plasma and tissue amino acid levels in an animal model of complex fatigueNutrition. (2009)
  55. Ament W, Verkerke GJ.Exercise and fatigueSports Med. (2009)
  56. Falavigna G,et alEffects of diets supplemented with branched-chain amino acids on the performance and fatigue mechanisms of rats submitted to prolonged physical exercise.Nutrients. (2012)
  57. Shimomura Y,et alBranched-chain amino acid supplementation before squat exercise and delayed-onset muscle sorenessInt J Sport Nutr Exerc Metab. (2010)
  58. Davis JM, Alderson NL, Welsh RS.Serotonin and central nervous system fatigue: nutritional considerationsAm J Clin Nutr. (2000)
  59. Blomstrand E.Amino acids and central fatigueAmino Acids. (2001)
  60. Blomstrand E, Celsing F, Newsholme EA.Changes in plasma concentrations of aromatic and branched-chain amino acids during sustained exercise in man and their possible role in fatigueActa Physiol Scand. (1988)
  61. Fernstrom JD, Wurtman RJ.Brain serotonin content: physiological regulation by plasma neutral amino acidsScience. (1972)
  62. Fernstrom JD, Faller DV.Neutral amino acids in the brain: changes in response to food ingestionJ Neurochem. (1978)
  63. Pardridge WM.Blood-brain barrier carrier-mediated transport and brain metabolism of amino acidsNeurochem Res. (1998)
  64. Blomstrand E.A role for branched-chain amino acids in reducing central fatigueJ Nutr. (2006)
  65. Portier H,et alEffects of branched-chain amino acids supplementation on physiological and psychological performance during an offshore sailing raceEur J Appl Physiol. (2008)
  66. Bigard AX,et alBranched-chain amino acid supplementation during repeated prolonged skiing exercises at altitudeInt J Sport Nutr. (1996)
  67. Shimizu M,et alEnergy expenditure during 2-day trail walking in the mountains (2,857 m) and the effects of amino acid supplementation in older men and womenEur J Appl Physiol. (2012)
  68. Blomstrand E,et alInfluence of ingesting a solution of branched-chain amino acids on perceived exertion during exerciseActa Physiol Scand. (1997)
  69. van Hall G,et alIngestion of branched-chain amino acids and tryptophan during sustained exercise in man: failure to affect performanceJ Physiol. (1995)
  70. Blomstrand E,et alAdministration of branched-chain amino acids during sustained exercise–effects on performance and on plasma concentration of some amino acidsEur J Appl Physiol Occup Physiol. (1991)
  71. Effect of branched-chain amino acid supplementation on mental performance
  72. Wiśnik P,et alThe effect of branched chain amino acids on psychomotor performance during treadmill exercise of changing intensity simulating a soccer gameAppl Physiol Nutr Metab. (2011)
  73. Norton LE, Layman DK, Bunpo P, Anthony TG, Brana DV, Garlick PJ. The leucine content of a complete meal directs peak activation but not duration of skeletal muscle protein synthesis and Mammalian target of rapamycin signaling in rats. J Nutr. 2009 Jun;139(6):1103-9.7. Arnal MA, Mosoni L, Boirie Y, Houlier ML, Morin L, Verdier E, Ritz P, Antoi

Treningstips #2: En avklaring rundt funksjonell trening, markløft, tricepstrening og styrketrening for estetikk

I denne artikkelen skal vi ta en titt på fire normale problemstillinger. Kan man trene for å endre musklenes form, er markløft en rygg- eller benøvelse, hva ligger i begrepet funksjonell trening, og kan vi påvirke treningen av triceps brachii gjennom forskjellige grepsvarianter? Målet med artikkelen er ikke å være spesielt utdypende, men å forsøke å gi en oversiktlig avklaring. Vi starter med det begrepsrelaterte, og beveger oss så over i de muskulære spørsmålene.

Hva er funksjonell trening?

Funksjonell trening er et hipt begrep, selv om det kanskje er noe mindre brukt nå enn for 5 år siden. De som har vært rundt treningsstudioene i noen tiår vil kunne fortelle at treningstrender kommer og går. Funksjonell trening er på en måte en slik trend, men den har tilsynelatende festet seg. Men hva er egentlig funksjonell trening, og hvilken hensikt har den?

At treningen er funksjonell betyr at den har en overførbarhet til andre oppgaver du må løse. For eksempel vil styrketrening av benmuskulatur være overførbart til alpint for en alpintutøver, og rotasjonstrening av kjernemuskulatur være overførbart til situasjoner en defensiv håndballspiller kan havne i. Spesifisitetsprinsippet er svært viktig når vi snakker om funksjonell trening. På samme måte som disse utøverne har tilrettelagte treningsprogrammer, vil noe av det mest funksjonelle en eldre dame kan øve på, være å reise seg fra en stol, trekke opp en dør, og bære bæreposer. Dette er dagligdagse oppgaver hun til stadighet må løse, og riktig trening vil gi henne bedre funksjon.

En treningsform kan aldri være generelt funksjonell i seg selv. Å si at slyngetrening er funksjonell trening er med andre ord feil. Ei heller er calisthenics (en «ny» trend), spinning, catslides eller styrkeløft nødvendigvis funksjonelt. Man må se an behovet til den individuelle personen, kartlegge kravene som stilles, bestemme hvilken styrke, ferdighet, mobilitet o.l. som er nødvendig ut i fra disse kravene, og så planlegge treningen deretter. Kun da vil treningen være funksjonell.

redcordFigur 2: Hvor ofte har du tenkt: «Om jeg bare var bedre til å stå i planke, med ett ben festet i slynge»?

Nøkkelpunkter:

  • Ingen type trening er kategorisk funksjonell.
  • En treningsforms funksjonalitet avhenger av kravene som stilles til vedkommede, og hvorvidt denne treningen på sikt, bedre lar personen mestre dem.

Trening for å endre musklenes form

Noe av det vanligste man hører innen treningsbransjen er «jeg vil trene for å få lange, slanke muskler», eller variasjoner av «kan jeg trene indre bryst for å fylle ut?». Det finnes mange liknende spørsmål, men heldigvis kan de aller fleste svares på på en gang.

Ved hypertrofi (vekst) av en skjelettmuskel vil enkelt sagt muskelfibrene vokse i tykkelse. Der muskelen er tykkest (muskelbuken) vil den naturligvis vokse mest. Når vi trener for muskelvekst har vi tre mulige utfall:

  1. Muskelen blir tykkere
  2. Ingen endring
  3. Muskelen blir tynnere (atrofi)

Med mindre man har en sykdom, er svært gammel eller kun lyver om treningen, vil som regel ikke atrofi inntreffe i stor grad. Er det ingen endring, er det mest sannsynlig fordi du ikke stimulerer nok til vekst, eller ikke legger til rette for veksten etter tilstrekkelig stimuli (for lite hvile og/eller for lite mat). Likevel, for de aller fleste av oss vil muskelen vokse og bli større. Så etter hvert som muskulaturen blir større og mer synlig kommer spørsmålene rundt hvorvidt vi kan gjøre endringer i treningsform eller rutine, for å fasilitere endret muskelform.

En muskel kan som sagt kun bli større eller mindre, ikke lengre eller kortere. Dens form er genetisk bestemt, og dersom man ekskluderer kosmetiske inngrep, vil avhenge av flere faktorer.

  • Muskelens utspring og feste: den senete overgangen som fester muskelen til skjelettet eller andre strukturer (membraner, ligamenter o.l.) er i all hovedsak genetisk bestemt, og vi kan se stor normalvariasjon. Avstanden mellom utspring og feste vil avgjøre hvor «lang» muskelen er. Det folk flest anser som en «lang og slank muskel» er i all hovedsak en liten muskel, gjerne på en person med lav fettprosent. Den store brystmuskelen (pectoralis major) er en klassiker å diskutere, trolig fordi den er en av de fremste speilmusklene, og alle har sett at den kan ha mange forskjellige utforminger. Festet til pectoralis major sitter alltid på overarmens øvre og fremre del (crista tuberculi majoris humeri), mens dens mange utspring kan variere i større grad. I tillegg til muskelbukens genetiske utforming, kan formen med andre ord også påvirkes av hvorvidt muskelen er festet til 1/2 eller 2/3 av clavicula (kragebenet), hele eller deler av sternum (brystbenet) og hvor mye av obliiques externus abdominis’ aponevrose.
  • Musklenes generelle utforming: hos noen mennesker kan det være en klarere inndeling i de funksjonelle egenskapene til muskelbuntene i en gitt muskel. For pectoralis majors del, vil det ofte være snakk om en tydelig inndeling mellom de klavikulære fibrene og de sternale og kaudale, dvs «øvre» og «nedre» bryst. Det er viktig å merke seg at muskelen fortsatt fungerer på samme måte, da en strukturell oppdeling ikke vil endre innervasjonen (nervesignalene). Du vil, som tidligere diskutert i benkpressartikkelen, i svært liten grad kunne isolere øvre eller nedre del av bryst. Det samme gjelder naturligvis for «indre» bryst. Muskelfibrene strekker seg helt fra brystbenet og ut til overarmen, og du vil aldri kunne trene kun en del av den.
  • Typer av muskelfibre: dette vil ikke nødvendigvis endre selve formen, men heller legge grunnlaget for hvor stort bryst du kan få. En person med stor andel type IIA fibre, vil kunne utvikle kraftigere brystmuskulatur enn en person med overtall av type I. I utgangspunktet er dette genetisk bestemt, men muskelfibertyper er ikke helt statiske, og ofte vil det være snakk om hybrider.

BrystmusklerFigur 2: Forskjellig form på muskuløs brystmuskulatur

 Nøkkelpunkter:

  • En muskels form er hovedsaklig genetisk bestemt
  • En muskel kan bli tykkere eller tynnere, ikke kortere eller lengre
  • Du kan nesten aldri isolere deler av muskelen for å endre formen

Markløft: er det en rygg- eller benøvelse?

Markløft er en av de beste basisøvelsene vi har, med tanke på hvor mye muskulatur den trener på en gang. I tillegg er den en av de letteste basisøvelsene å få til sånn nogenlunde, og har stor overførbarhet til mange dagligdagse situasjoner (funksjonalitet, anyone?). En av de mest langvarige diskusjonene i treningsmiljøet er hvorvidt markløft er å anse som en rygg- eller benøvelse, og dermed hvor den passer inn i kroppsbyggersplitten. Grunnen til diskusjonen er antageligvis hvor sliten folk blir i ryggen av øvelsen, og at korsryggen ofte er, eller oppleves som, den begrensende faktoren i løftet.

Markløft

Figur 3: Utgangsstilling i konvensjonell markløft

Om vi så ser på utgangsstillingen i markløft, kan vi forsøke å avdekke hvilke muskler som må kontraheres for at vi skal nå oppreist posisjon. Øvelsen er i all hovedsak en hofteekstensjonsøvelse, og vi har tre primære muskelgrupper som utfører denne oppgaven:

  • Setemuskulaturen
  • Hamstringmuskulaturen
  • Ryggstrekkerne

Av disse er setemuskulaturen den klart sterkeste, etterfulgt av hamstringmuskulaturen (bakside lår), og så til slutt ryggstrekkerne. Drivkraften bak hofteekstensjonen er med andre ord bakside lår og rumpe, mens ryggstrekkerne hovedsaklig gjør et statisk fikseringsarbeid. Ved å kontrahere isometrisk vil ryggstrekkerne forsøke å holde en lumbal ekstensjon (svai i korsryggen), og «fiksere overkroppen», så underekstremitetsmuskulaturen har noe å kjempe i mot. Så hofte- og benmuskulaturen gjør et arbeid på vektstangen (overkroppen, ryggsøylen).

Sumodead

Figur 4: Utgangsstilling i markløft med sumostil

En enkel illustrasjon av ryggens rolle sees i markløft med sumostil. Her har vi en mer oppreist utgangsstilling grunnet en bredere og mer utoverrotert fotstilling. Slik vil ikke bare aktivere adduktorgruppen (innside lår) i større grad, og korte ned arbeidsveien, men vi vil også redusere belastningen på korsryggen som følge av at den er nærmere loddlinjen (og forøvrig kroppens tyngdepunkt).

Ryggens rolle i en markløft er å stive av overkroppen, trekke stangen noe mot kroppen på vei opp (latissimus dorsi), holde vekten i øvre posisjon, og redusere kompresjonskreftene på ryggsøylen. Omtrent alt dette er statisk arbeid, dog av høy intensitet. Lår- og setemuskulaturs rolle er å utvikle nok dreiemoment i hoften til å reise deg opp. Det er til sammenlikning voldsom kraftutvikling i kjernemuskulatur i en knebøy, men siden den er av statisk natur, og i utgangspunktet kun eksisterer som forhåndsbetingelse for at lår- og hoftemuskulatur skal kunne skape det nødvendige dreiemomentet rundt hofteleddet, anser vi den også som en benøvelse.

Nøkkelpunkter:

  • Markløft er en benøvelse
  • Ryggen jobber nesten utelukkende statisk i markløft
  • Lår- og setemuskulatur utfører arbeidet nødvendig for å trekke opp vekten
  • Ryggmuskulatur kan begrense løftet om den er for svak til å fiksere ryggsøylen

Grepsvarianter i trening av triceps brachii

Enda et vanlig fenomen på de fleste treningssentere, er en oppfinnsom bruk av grepsvarianter ved tricepstrening. Rett stang, bøyd stang, V-grep, tau, hammergrep med kabel, supinert etthåndsgrep, manualer, stang, Z-stang osv. Gjenta alt både over og nedenfor hodet. Så hva er egentlig forskjellen mellom disse grepene, og har det noe for seg å variere?

TricepsFigur 5: Utspring og feste til triceps brachii

Triceps brachii har kort fortalt tre utspring, der to av hodene (det mediale og det laterale) springer ut fra overarmsbenet (humerus), mens det lange hodet, som vi bryr oss mest om, springer ut fra skulderbladet (tuberculum infraglenoidale på scapula). Alle tre hodene møtes så i en felles sene som festes proksimalt på ulna. Det er to grunner til at denne informasjonen er viktig:

  1. Fordi det lange hodet er festet i skulderbladet, vil det påvirkes av stillingen til skulderleddet. Det vil delta i en eventuell ekstensjon av skulderleddet, og strekkes ved fleksjon.
  2. Alle deler av muskelen festes på samme sted på underarmsbenet ulna. Ulna forblir statisk ved rotasjon av underarmen, og det vil dermed ikke ha noen innvirkning på triceps’ funksjon eller arbeidsvilkår hvorvidt du har et pronert, nøytralt, eller supinert grep.

Nå som vi vet dette, kan vi først si at en tricepsøvelse med overarmen strukket opp over hodet, på generell basis, vil være å foretrekke. I en slik flektert skulderstilling får vi satt det lange hodet (som også er det største) på strekk. Om vi for eksempel hadde gjort nedpress istedet, ville det lange hodet vært kortet ned, og øvelsen kan sammenliknes med preacher curls for biceps brachii. Det betyr ikke nødvendigvis at øvelser som kickback og nedpress er uten verdi, men at dersom man velger kun én øvelse, vil man få mer ut av franskpress eller overhead triceps extensions.

I tillegg, fordi triceps’ arbeidsvilkår ikke endres av rotasjon av underarmen, vil det være en dårlig idé å kjøre tricepsøvelser med et grep som gjør at du må redusere motstanden. Med andre ord er et pronert grep i de fleste tricepsøvelser alltid å foretrekke over et supinert, slik at ikke ekstensormuskulaturen på underarmen begrenser øvelsen. Det er derfor ikke noe poeng i å kjøre mange grepsvariasjoner av samme øvelse. Den eneste effekten du eventuelt kan oppnå ved å bruke nøytralt grep (tau eller kabel), er en noe mer fullstendig kontraksjon, da du kan ekstendere humerus mer enn om en stang kolliderte med hoften din. Dog, fordi grepet vil være begrensende, vil det kun være av interesse ved trening som setter metabolsk stress i fokus.

Nøkkelpunkter:

  • Grepsvalg påvirker ikke triceps’ funksjon eller arbeidsvilkår
  • Tricepsøvelser over hodet er å foretrekke, fordi det vil sette det lange hodet på en større strekk

Skrevet av Øystein Andersen